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β2整合素I domain构象稳定性差异的微观结构基础
张潇; 毛德斌; 吕守芹; 李宁; 章燕; 龙勉
Source Publication第一届国际暨第十三次中国生物物理学术大会摘要集——S15细胞-分子的力学-生物学-化学耦合
2013-10-28
Conference Name第一届国际暨第十三次中国生物物理学术大会
Conference Date2013-10-28
Conference Place中国江西南昌
Abstract整合素是一类重要的细胞表面受体蛋白,由α与β两条多肽链组成的异二聚体。其中表达于白细胞表面的β2整合素通过其α亚基头部I domain与相应配体结合,在炎症反应等生理病理过程中发挥关键作用。作为与配体识别的部位,I domain结构和功能的研究十分重要。已有研究发现,LFA-1(αLβ2)I domain的构象较为活跃,从低亲和态(LA)可自发向中间亲和态(IA)变构,主要表现为其α7螺旋向下拉动,而Mac-1(αMβ2)、αXβ2的I domain的构
Keyword异二聚体 整合素 相应配体 i Domain 生理病理 性差异 细胞表面受体 微观结构 Α亚基 多肽链
DepartmentNML分子-细胞生物力学与空间生命科学
Language中文
Document Type会议论文
Identifierhttp://dspace.imech.ac.cn/handle/311007/49953
Collection国家微重力实验室
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GB/T 7714
张潇,毛德斌,吕守芹,等. β2整合素I domain构象稳定性差异的微观结构基础[C],2013.
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